Les travaux initiaux du laboratoire étaient orientés vers la description des mécanismes de l’adaptation de protéines isolées des Archaea halophiles. En analysant un grand nombre de données biochimiques, structurales au regard du concept de l’évolution, j’ai pu établir l’existence d’une nouvelle famille enzymatique : les LDH-like Malate Déshydrogénase dont je suis devenu un référent : (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/cdd/cddsrv.cgi?uid=cd01339). Toutes ces données ont été croisées à une étude phylogénétique qui m’a permis de décrire l’histoire évolutive de la super famille des malates (MalDH) et des lactates déshydrogénases (LDH). Cette famille est désormais considérée comme un vivier extrêmement riche pour trouver de nombreuses enzymes présentant des caractéristiques spécifiques d’adaptation à diverses contraintes physico-chimiques. Le dossier permet de voir que la combinaison de diverses méthodologies appliquées à l’étude de différentes enzymes (MalDH et LDH) permet de décortiquer en grands détails les mécanismes de l’adaptation. Les résultats obtenus font que cette famille enzymatique est une de celles qui est actuellement la mieux comprise en terme de relation repliement-structure-fonction-dynamique et évolution. Dans une deuxième partie, j’exposerai brièvement, comment ma réflexion a permis d’aller vers la caractérisation d’une nouvelle famille de déshydrogénase qui présente un nouveau motif de repliement, différent des déshydrogénases connues jusqu’à présent. Je montrerai aussi qu’il est vraisemblablement possible d’aller sonder les propriétés structurales d’une protéine ayant échappé au contrôle du repliement