Le résumé des travaux présentés dans ce document ressemble assez à un "pot pourri". Il caractérise en cela la diversité des sujets scientifiques que j'ai abordé jusqu'à présent. Même si ces dix premières années de recherche ont d'une certaine façon manqué de cohérence, elles ont été guidées par un fil directeur : l'intérêt pour la méthodologie à l'interface biologie-physique. Que ce soit dans le domaine de l'imagerie par résonance magnétique nucléaire in vivo ou dans celui de la cristallographie des protéines résolue en temps, j'ai toujours pris plaisir à développer de nouvelles méthodes facilitant l’étude de problèmes biologiques donnés. Le changement de cap plutôt radical effectué fin 1992, lorsque je suis arrivé au synchrotron européen (ESRF) après 4 années passées dans le domaine de la RMN, résulte d’abord d'un besoin de changement dans mes activités (malgré la qualité difficilement égalable, tant du point de vue scientifique que du point de vue humain, du laboratoire de Michel Décorps) ainsi que d'un fort attrait pour la concentration d'instituts scientifiques internationaux se développant autour de l’ESRF dans le domaine très porteur de la biologie structurale. Bien que finalement bénéfique, ce changement de sujet scientifique, dont j'ai au départ sous estimé l'ampleur, m'a retardé dans ma capacité à encadrer des étudiants et à définir un sujet de recherche qui me soit vraiment propre. Au cours de ces dernières années, j'ai participé activement à la construction de plusieurs lignes de lumière de l'ESRF. J'ai appris les bases de la cristallographie et en particulier de la méthode Laue. Je me suis engagé dans plusieurs collaborations avec des équipes de biologistes travaillant à suivre les changements de conformation de protéines le long de leur chemin réactionnel. Ce travail a dans l'ensemble été fructueux, m'a permis d'apprendre énormément, mais m'a souvent laissé l'impression d'accompagner plus que de mener une recherche plutôt choisie par d'autres. Mes contributions les plus personnelles ont concerné le domaine du traitement des données. C'est dans ce domaine que j'ai pu réellement encadrer un étudiant en thèse. Ce n'est que récemment que j'ai acquis le recul nécessaire pour réfléchir à l'orientation future de mes activités. Au cours des prochaines années, je souhaite profiter de mes acquis de physicien ainsi que de mes forts liens avec l'ESRF pour développer à l'Institut de Biologie Structurale (IBS) une équipe travaillant sur la cristallographie des protéines résolue en temps. Cette activité difficile, encore très peu représentée en France, semble cependant ouverte à un bel avenir, comme l'ont déjà montré quelques travaux réalisés ces dernières années. Elle constitue pour moi un bon "créneau", oû il importera de mettre d'abord l'accent sur la finalité biologique des sujets abordés, plus que sur les méthodes. Dans ce contexte, je souhaite encadrer dès que possible des étudiants en thèse intéressés par ce sujet, et pour cela obtenir mon diplôme d'habilitation à diriger la recherche.