Etude biochimique et structurale du complexe b6f, du complexe membranaire de translocation de la voie Sec et du complexe FhuA-pb5.

Résumé : A mon arrivée en septembre 1993 au laboratoire de Photosynthèse de l’Institut de Biologie Physico-Chimique dans l’équipe de Jean-Luc Popot, je me suis intéressée à la biochimie des protéines membranaires : i) le mécanisme d’inactivation par les détergents, et ii) la caractérisation en terme de sous-unités (nombre, topologie), cofacteurs, état d’oligomérisation d’un complexe purifié, le b 6 f de la chaîne photosynthétique. Ceci m’a mené à en étudier la structure à partir de cristaux bidimensionnels lors d’un stage post-doctoral à Francfort dans le labo de Werner Kühlbrandt, mais également, à mon retour en France, à développer de nouveaux tensioactifs (hémi)fluorés pour la biochimie des protéines membranaires. De mon séjour en Allemagne j’ai rapporté le goût et la culture de la structure des protéines membranaires, avec la résolution de la structure à 8Å du complexe SecYEG, le translocon de la membrane interne de E. coli. Je m’intéresse donc maintenant également au mécanisme de reconnaissance phage-bactérie et de l’injection de l’ADN phagique dans la bactérie d’un point de vue structural.
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Biologie structurale [q-bio.BM]. Université Denis Diderot, Paris 7, 2008
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Soumis le : mardi 12 juillet 2016 - 10:07:11
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Cécile Breyton. Etude biochimique et structurale du complexe b6f, du complexe membranaire de translocation de la voie Sec et du complexe FhuA-pb5.. Biologie structurale [q-bio.BM]. Université Denis Diderot, Paris 7, 2008. 〈tel-01297976〉

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